A Holoenzim és az Apoenzim közötti különbség | Holoenzim vs Apoenzim

Különbség - Holoenzim vs Apoenzim

Az enzimek olyan biológiai katalizátorok, amelyek növelik a kémiai reakciók sebességét a szervezetben. Ezek az aminosavszekvenciákból álló fehérjék. Az enzimek a kémiai reakciókban nem vesznek részt. Specifikusak a szubsztrátok és a kémiai reakciók szempontjából. Az enzim funkcióját különböző nem fehérjékből álló kis molekulák támogatják. Kofaktorok. Segítik az enzimeket katalitikus hatásukban. Ezek a kofaktorok lehetnek fémionok vagy koenzimek; ezek lehetnek szervetlen vagy szerves molekulák is. Számos enzimnek szüksége van egy kofaktor aktiválására és a katalitikus funkció megindítására. A kofaktorral való kötődés alapján az enzimek két formája lehet: apoenzim és holoenzim. A holoenzim és a apoenzim között a legfontosabb különbség az, hogy apoenzim az enzim fehérjemponense, amely inaktív, és nem kötődik a kofaktorhoz, míg a holoenzim az enzim és a kötött kofaktor fehérje összetevője az enzim aktív formája.

Tartalomjegyzék

1. Áttekintés és kulcskülönbség

2. Mi a Holoenzyme

3. Mi az Apoenzyme

4. Side by side összehasonlítás - Holoenzim vs Apoenzim táblázatos formában

5. Összefoglaló

Mi az a Holoenzyme?

Az enzimek olyan fehérjék, amelyek a sejtekben biokémiai reakciókat katalizálnak. A legtöbb enzimhez kicsi, nem protein molekulát kell alkalmazni a katalitikus funkciók megindításához. Ezek a molekulák kofaktorokként ismertek. A kofaktorok elsősorban szervetlen vagy szerves molekulák. A kofaktorokat két fő típusba sorolják: fémionok és koenzimek. A kofaktor kötése elengedhetetlen az enzim aktiválásához és a kémiai reakció megindításához. Ha az enzim fehérje összetevője a kofaktorhoz kötődik, akkor a teljes molekula holoenzimként ismert. A holoenzim katalitikusan aktív. Ezért aktívan kötődik a szubsztrátumokhoz és növeli a reakció sebességét. A koenzimek lazán kötődnek az enzimekhez, míg a protéziscsoportok szorosan kötődnek a apoenzimekhez. Néhány kofaktor kötődik az enzim aktív helyéhez. Kötéskor megváltoztatja az enzim konformációját, és fokozza a szubsztrátok kötődését az enzim aktív helyére.

DNS polimeráz és RNS polimeráz két holoenzim. A DNS polimeráz hatására a magnéziumionok aktívvá válnak és DNS-polimerizációt indítanak. Az RNS polimeráznak sigma faktorral kell rendelkeznie a katalitikus funkciójához.

Mi az Apoenzyme?

Az apoenzim az enzim, mielőtt a kofaktorhoz kötődne. Más szavakkal, a apoenzim az enzim fehérje része, amely nem rendelkezik a kofaktorral. Az apoenzim katalitikusan inaktív és hiányos. Aktív enzimrendszert képez egy koenzim kombinálásával és meghatározza ennek a rendszernek a specifitását egy szubsztrát számára. Sok kofaktor kötődik a apoenzimhez a holoenzimek előállításához. A közös koenzimek a NAD +, a FAD, a koenzim A, a B vitaminok és a C-vitamin. A közös vagyionos kötődésű fémionok a vas, a réz, a kalcium, a cink, a magnézium stb. A kofaktorok szorosan vagy lazán kötődnek a apoenzimhez a apoenzim holoenzimké alakításához. Miután a kofaktort eltávolították a holoenzimből, újra átalakul a apoenzim, ami inaktív és hiányos.

A kofaktor jelenléte a apoenzim aktív helyén létfontosságú, mert olyan csoportokat vagy helyeket biztosít, amelyeknek az enzim fehérje része nem képes katalizálni a reakciót.

01. ábra: Apoenzim és holoenzim

Mi a különbség a Holoenzim és az Apoenzim között?

- diff Article Közel a táblázat előtt ->

Holoenzyme vs Apoenzyme

A holoenzim egy aktív enzim, amely a kofaktorához kötött apoenzimből áll.
Az apoenzim a fehérjeösszetevő, amelyből hiányzik a kofaktor.	Cofactor
A holoenzim a kofaktorához kötődik.
Az apoenzim az enzimkomponens a kofaktor nélkül.	Activity
A holoenzim katalitikusan aktív.
Az apoenzim katalitikusan inaktív.	Teljesség
A holoenzim teljes, és beindíthatja a reakciót.
Az apoenzim nem teljes, és nem indíthatja el a reakciót.	Példák
DNS polimeráz, RNS polimeráz a holoenzimek példái.
Aszpartát-transzkarbamoiláz példa a apoenzim számára.	Összefoglaló - Holoenzim vs Apoenzim

Az enzimek a sejtek biológiai katalizátorai. Csökkentik a reakció előfordulásához szükséges energiát. Az enzimek növelik a reakció sebességét azáltal, hogy aktívan indukálják a szubsztrátot termékekké konvertálják. Ezek a reakciók katalitikusan katalizálják a reakciókat. Az enzimek fehérjemolekulákból állnak. Az enzim fehérje része a apoenzim néven ismert. Az apoenzimnek meg kell kötődnie a nem fehérjék kismolekulákkal, amelyeket kofaktoroknak neveznek, hogy aktívvá váljanak. Ha a apoenzim a kofaktorhoz kötődik, a komplex holoenzimként ismert. A holoenzim katalitikusan aktív a kémiai reakció megindításához. Az aljzat a holoenzimhez kötődik, nem a apoenzimhez. Ez a különbség a holoenzim és a apoenzim között.

Holoenzyme vs Apoenzyme PDF verziójának letöltése> A cikk PDF-verzióját letöltheti offline hivatkozásokra. Kérem, töltse le PDF verzióját a Holoenzim és az Apoenzim közötti különbségről.

Referenciák:

1. "Strukturális biokémia / enzim / apoenzim és holoenzim. "Structural Biochemistry / Enzyme / Apoenzyme and Holoenzyme - Wikikönyvek.N. p., n. d. Web. Elérhető itt. 2017. június 12.

2. BIOKÉMIA. N. p., n. d. Web. Elérhető itt. 2017. június 13.

Képtelenség:

1. "Enzimek" A Moniquepena - Saját mű (Public Domain) a Commons Wikimedia alatt